Enzymy są grupą związków o szczególnie dużym znaczeniu biologicznym. Pełnią w organizmie funkcje katalityczne i dlatego nazywa się je biokatalizatorami. Są to substancje białkowe wytwarzane przez organizmy żywe, które katalizują czyli przyśpieszają przebieg wszystkich reakcji w organizmie. Reakcje katalizowane enzymatycznie są zazwyczaj połączone w ciągi tak, że produkt jednej reakcji staje się substratem, czyli materiałem wyjściowym dla reakcji następnej. Te długie szlaki reakcji są ze sobą połączone i dzięki nim komórka może żyć, rosnąć i podlegać reprodukcji. Tak, więc enzymy są niezbędne do życia. Brak jakiegoś z nich w organizmie prowadzi do zakłóceń w jego prawidłowym funkcjonowaniu.

Człowiek już od niepamiętnych czasów wykorzystywał enzymy w życiu codziennym, nie wiedząc o ich istnieniu. Dzisiaj enzymy stosuje się w przemyśle spożywczym np. do produkcji serów, octu, alkoholu etylowego.

Budowa enzymów:

Enzymy zbudowane są zawsze z części białkowej zwanej apoenzymem. Niektóre, posiadają dodatkowo część niebiałkową zwaną koenzymem lub grupą prostetyczną. W ten sposób zbudowane są enzymy złożone. Całe połączenie nazywa się holoenzymem. Różnica między koenzymem a grupą prostetyczna polega na sile wiązania tej części enzymu z apoenzymem. Jeżeli część niebiałkowa związana jest w sposób trwały, niedysocjujący, to nosi nazwę grupy prostetycznej. Gdy część niebiałkowa połączona jest w sposób luźny, ale wiązaniem, które dysocjuje to mówi się o koenzymie.

Przebieg reakcji enzymatycznej:

Enzym łączy się z substratem tworząc przejściowo kompleks enzym - substrat. Kompleks ten rozpada się na produkt i enzym katalizujący reakcję z następną cząsteczką substratu.

Podział enzymów:

Od 1961r. obowiązuje podział enzymów - opracowany przez Komisję Enzymową Międzynarodowej Unii Biochemicznej - na sześć klas głównych. Kryterium tego podziału stanowi rodzaj przeprowadzanej reakcji.

Enzymy podzielono na 6 głównych klas biorąc pod uwagę typ katalizowanej reakcji:

  1. oksydoreduktazy - katalizują reakcję utleniania i redukcji
  2. transferazy - katalizują przenoszenie grup funkcyjnych lub atomów z jednego związku na drugi
  3. hydrolazy - katalizują rozpad wiązań z udziałem cząsteczek wody - reakcja hydrolizy
  4. liazy - katalizują rozpad wiązań bez udziału wody
  5. izomerazy - katalizują reakcje przegrupowań wewnątrzcząsteczkowych
  6. ligazy (syntetazy) - katalizują syntezę nowych wiązań kowalencyjnych przy udziale wiązań makroergicznych ATP

Nazewnictwo:

W obrębie 6 klas głównych wyróżnia się podklasy i podpodklasy, które dokładniej charakteryzują daną reakcję enzymatyczną. Zgodnie z przyjęta klasyfikacją każdy enzym jest opisywany przez 4 liczby:

  1. pierwsza oznacza przynależność enzymu do jednej z głównych klas
  2. druga i trzecia określają przynależność do odpowiedniej podklasy i podpodklasy
  3. czwarta jest kolejnym numerem enzymu w obrębie podklasy

Działanie enzymów:

Niezwykłą cechą enzymów jest ich zdolność do katalizowania przebiegu reakcji chemicznych w organizmach żywych. Dzięki temu reakcje te przebiegają szybko i selektywnie w środowisku panującym w komórkach organizmu. Każdy enzym - a poznanych jest ich już tysiące - katalizuje reakcje z tylko jednym substratem, są to tzw. enzymy monospecyficzne oraz takie, które wchodzą w reakcje z wieloma substratami. Miejscem odpowiedzialnym za rozpoznanie substratu a następnie przyłączenia i przeprowadzenie reakcji jest tzw. centrum aktywne. Znajduje się ono w zagłębieniu powierzchni makrocząsteczki. Oprócz centrum aktywnego może istnieć w apoenzymie centrum allosteryczne. Jest to miejsce do którego przyłączają się efektory, czyli drobnocząsteczkowe związki wpływające na aktywność enzymu. Enzymy, których aktywność może być regulowana w taki sposób nazywa się enzymami allosterycznymi.

Centrum aktywne jest to przestrzenny układ kilku reszt aminokwasowych, charakterystycznych dla danego enzymu. Struktura przestrzenna substratu musi być odpowiednio dopasowana do struktury centrum aktywnego enzymu. Takie dopasowanie strukturalne substratu i enzymu można porównać do zależności jaka zachodzi miedzy kluczem a zamkiem ( model Fishera) lub między dłonią a rękawiczką (model Koshlanda).

Część enzymów dla swojej aktywności wymaga obecności grupy niebiałkowej. Enzymy, których aktywność wynika z samego tylko apoenzymu mogłaby działać w komórce dopiero po syntezie co miałoby dla komórki niekorzystne działanie. W związku z tym są one syntetyzowane jako formy nieaktywne tzw. proenzymy czyli enzymogeny. Takie nieaktywne formy ulęgają aktywacji dopiero po wydzieleniu do miejsca działania danego enzymu, np. nieaktywne formy enzymów katalizują hydrolizę białek takich jak: pepsynogen, trypsynogen.

Przy omawianiu enzymów należy wspomnieć o izoenzymach - enzymach katalizujących tą sama reakcję ale różniących się odmienna strukturą . Izoenzymy występują u tego samego osobnika w różnych narządach, np. dehydrogenaza kwasu mlekowego występuje w postaci pięciu izoenzymów rozdzielonych pomiędzy wątrobę, mięśnie szkieletowe i miesień sercowy.

Czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznych:

  1. temperatura - wzrost temperatury powoduje wzrost szybkości reakcji enzymatycznych (reguła van't Hoffa). W temperaturze powyżej 37 - 400C dochodzi do spadku reakcji związanej z denaturacją termiczną białka enzymatycznego. Optimum około 380C jest typowe dla większości enzymów, choć są enzymy działające w temperaturze 70 - 800C są to np. bakterie żyjące w gorących źródłach.
  2. pH środowiska - jest różne dla różnych enzymów np. kwaśne dla pepsyny, obojętne dla amylazy ślinowej, zasadowe dla trypsyny
  3. stężenie substratu - szybkość reakcji enzymatycznej zależy od stężenia substratu, tak więc stężenie enzymu jest stałe a zmienia się tylko stężenie substratu, pozostałe czynniki są optymalne dla danego enzymu. Szybkość reakcji rośnie wraz ze wzrostem stężenia substratu, osiągając przy pewnym stężeniu substratu maksymalny poziom. Dalszy wzrost stężenia substratu nie może powodować zwiększenia szybkości reakcji, ponieważ wszystkie dostępne centra aktywne enzymu zostały wysycone substratem.
  4. inhibitory - na szybkość reakcji enzymatycznej wpływają związki określane jako inhibitory, które hamują aktywność enzymów. Hamowanie czyli inaczej inhibicja może być procesem nieodwracalnym lub odwracalnym. Przy hamowaniu nieodwracalnym inhibitor łączy się z enzymem tworząc kompleks enzym - inhibitor, przez co enzym traci swoją aktywność. Hamowanie odwracalne polega na tym, że inhibitor o strukturze przestrzennej zbliżonej do struktury substratu wiąże się w centrum aktywnym enzymu uniemożliwiając wiązanie substratu lub inhibitor wpływa na centrum aktywne w ten sposób że substrat jest wiązany ale dalsza reakcja zostaje zahamowana.