Białka – podstawowe składniki wszystkich organizmów zwierzęcych i roślinnych. Niektóre białka są materiałem budulcowym organizmu, inne kierują przemianą materii (enzymy, hormony). Są to substancje wielkocząsteczkowe o masie cząsteczkowej od ok. 10000 do kilku milionów, zbudowane z a - aminokwasów powiązanych wiązaniem peptydowym  -CO- NH- , które powstaje z grupy karboksylowej jednego kwasu i grupy aminowej drugiego przez odciągnięcie cząsteczki wody. Większość białek ma naturę koloidalną, są także wrażliwe na różne czynniki fizyko – chemiczne, pod wpływem których ulegają denaturacji. Wyodrębnianie białka z materiału biologicznego i oczyszczanie jest trudne. Pod wpływem hydrolizy chemicznej lub enzymatycznej białka rozpadają się na mniejsze fragmenty – peptydy, a końcowym etapie – na aminokwasy (hydrolizaty białkowe).

Stanowią one substrat do biosyntezy białek naturalnych. Rozpuszczone w wodzie, przedostają się do komórek. W rybosomach zamieniają się w białka. O sekwencji powstających białek decyduje kod genetyczny zawarty w cząsteczkach kwasu deoksyrybonukleinowego (DNA), przekazywany do rybosomu za pośrednictwem kwasu rybonukleinowego (RNA). Białka cechuje ogromna różnorodność, wynikająca z rozmaitości możliwych sekwencji aminokwasowych. Z 20 białkowych aminokwasów można otrzymać 20100 różnych cząsteczek białek zbudowanych ze stu reszt aminokwasowych.

Białka występujące w przyrodzie, utworzone z łańcuchów polipeptydowych o określonej sekwencji aminokwasów, tworzą bardzo skomplikowane struktury przestrzenne (konformacje). Konformacje decydują o charakterystycznych właściwościach tych substancji oraz ich funkcjach w organizmach żywych. Budowa białek jest bardzo skomplikowana i w wielu przypadkach dotąd nieustalona. Określa się ją czterostopniowo:

  1. Struktura pierwszorzędowa (1°) białek mówi o sekwencji aminokwasów w cząsteczce. Strukturę te bada się metodami chemicznymi. Struktura pierwszorzędowa określa, w jaki sposób atomy w cząsteczkach białka są ze sobą połączone wiązaniami kowalencyjnymi. Pokazuje sekwencję aminokwasów w łańcuchu białkowym. Sekwencja aminokwasów może na przykład wyglądać następująco:

H2N – Tyr – Tre – Wal – ASP – Leu – Gli – Gli – Cys – His – COOH

W wyniku połączenia wielu aminokwasów powstaje długi łańcuch o regularnej budowie, w którym co trzeci atom węgla jest połączony z łańcuchem bocznym. Budowa łańcuchów bocznych pochodzących z różnych aminokwasów decyduje o wyższych poziomach organizacji strukturalnej cząsteczek białkowych. Wytworzone pomiędzy łańcuchami bocznymi wiązania mają wpływ na kształt i budowę przestrzenną cząsteczek białka, od której zależą jego właściwości biologiczne.

  1. Struktura drugorzędowa określa kształt łańcucha polipeptydowego, czyli konformację (łańcuch rozciągnięty lub zwinięty w spiralę). W tej strukturze znaczącą rolę odgrywają wiązania wodorowe. Struktura drugorzędowa pokazuje wzajemne przestrzenne ułożenie aminokwasów w łańcuchu białkowym o określonej sekwencji. Jest ona stabilizowana wiązaniami wodorowymi między grupami karbonylowymi –C=O i grupami –N–H występującymi w wiązaniu peptydowym.

Dwa podstawowe modele struktury drugorzędowej białek to:

– struktura β (pofałdowanej kartki),

– struktura α (struktura helisy).

Struktury drugorzędowe białek zostały zaproponowane przez wybitnego amerykańskiego chemika Linusa Carla Paulinga. Gdy łańcuchy boczne w łańcuchu peptydowym są dłuższe, główny łańcuch białkowy zostaje zwinięty i tworzy helisę (strukturę α). Łańcuch peptydowy jest spiralnie owinięty wokół hipotetycznego walca. Gęstość zwojów musi być taka, aby grupy –C=O i –N–H sąsiadujących ze sobą zwojów znalazły się w odległości pozwalającej na utworzenie wiązań wodorowych, które pomagają utrzymać tę strukturę, usztywniając ją. Taka struktura zapewnia wystarczająco dużo miejsca dla łańcuchów bocznych i pozwala na utworzenie wszystkich możliwych wiązań wodorowych. W prawoskrętnej helisie na każdy skręt przypada 3,6 reszt aminokwasowych, co stanowi powtarzającą się odległość 0,15 nm. Trwałość tej struktury umożliwiają oddziaływania wodorowe między ułożonymi równolegle fragmentami łańcucha białkowego. W wyniku zmiany geometrii wiązania peptydowego z płaskiej na pofałdowaną powstaje struktura przypominająca pofałdowaną kartkę papieru.

  1. Struktura trzeciorzędowa mówi o kształcie cząsteczki, czyli o zwinięciu łańcucha polipeptydowego. W tej strukturze znacząca rolę odgrywają wiązania dwusiarczkowe. Ostatnie dwie struktury oznacza się metodami fizykochemicznymi. Struktura trzeciorzędowa określa sposób, w jaki układają się w przestrzeni łańcuchy białkowe o określonej strukturze drugorzędowej. Zwoje i fałdy łańcucha peptydowego są utrzymywane przez: – oddziaływania elektrostatyczne pomiędzy zjonizowanymi grupami karboksylowymi –COO a sprotonowanymi grupami aminowymi –NH, mostki disiarczkowe tworzące się między grupami –SH reszt cysteiny, wiązania wodorowe, oddziaływania hydrofobowe podstawników w bocznych łańcuchach aminokwasów. Struktura trzeciorzędowa jest cechą charakterystyczną każdego białka. Jej zniszczenie powoduje utratę jego właściwości biologicznych.
  2. Struktura czwartorzędowa białka określa sposób agregacji łańcuchów. Struktura czwartorzędowa występuje w białkach zbudowanych z co najmniej dwóch łańcuchów peptydowych. Każdy z nich tworzy określoną strukturę trzeciorzędową, tzw. kłębek strukturalny. Kilka lub nawet kilkanaście kłębków tworzy podjednostki, których zespoły budują strukturę czwartorzędową. Przykładem białka o strukturze czwartorzędowej jest hemoglobina, składająca się z czterech podjednostek – pofałdowanych łańcuchów. Tworzą one kulistą cząsteczkę. Cztery płaskie grupy hemowe, z których każda zawiera atom żelaza mogący wiązać cząsteczkę tlenu, mieszczą się w oddzielnych „kieszeniach” tej kuli. Budowę podjednostkową ma również wiele białek enzymatycznych.

Białka proste są zbudowane tylko z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Białka złożone oprócz części aminokwasowej zawierają również część niebiałkową, tzw. grupę prostetyczną, np. cukier lub tłuszcz.

Białka dzielą się na :

  1. Proste – proteiny.
  • Albuminy – białka dobrze rozpuszczalne w wodzie. Występują w osoczu krwi, mleku, jajkach i nasionach niektórych roślin, na przykład zbóż. W organizmach zwierząt i człowieka albumina produkowana jest w wątrobie.
  • Prolaminy – roślinne białka zapasowe, nierozpuszczalne w wodzie. Występują w nasionach zbóż (z wyjątkiem ryżu i owsa).
  • Skleroproteiny – białka fibrylarne. Wchodzą w skład skóry, paznokci, włosów, rogów i kopyt.
  • Kolagen – znajduje się w skórze, ściankach naczyń krwionośnych, ścięgnach, kościach i chrząstkach.
  1. Złożone – proteidy.
  • Metaloproteidy – białka, w których cząsteczkach znajdują się metale; na przykład hemoglobina zawiera żelazo. Wchodzą również w skład enzymów.
  • Glikoproteidy – białka zawierające cząsteczki cukrów. Występują w osoczu krwi, ślinie i w wielu enzymach.
  • Chromoproteidy – białka zawierające barwnik, na przykład hemoglobina.

Białka proste zbudowane są tylko z aminokwasów. Dzieli się je na:

    • Globularne (rozpuszczalne)
    • Skleroproteiny (białka włókniste)

Do białek globularnych zalicza się:

a. Albuminy – rozpuszczalne w wodzie, trudno wysalające się, należą tu białka roślinne, białka jaja kurzego, mleka. Zawierają dużo aminokwasów siarkowych, nie zawierają natomiast glicyny

b. Globuliny – nierozpuszczalne w wodzie, rozpuszczalne w  rozcieńczonych roztworach soli, kwasów i zasad, należą tu białka roślinne, surowicy krwi

c. Gluteiny – rozpuszczalne w kwasach i zasadach, bardzo bogate w kwas glutaminowy, występują w ziarnach zbóż

d. Prolaminy – rozpuszczalne w alkoholu, bardzo bogate w kwas glutaminowy, występują w ziarnach zbóż

e. Histony – rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych kwasach

f. Protaminy – rozpuszczalne w wodzie, zasadowe, składowe części jader komórkowych, czerwonych i białych ciałek krwi

Skleroproteiny – to nierozpuszczalne białka szkieletowe, materiał budulcowy chrząstek, rogów, łusek, włosów. Tu należą:

  1. Fibroina – białko jedwabiu
  2. Kolagen – białko tkanki łącznej, ścięgna
  3. Keratyna – białko piór, włosów, kopyt, rogów

Białka złożone składają się z części białkowej i z części niebiałkowej zwanej grupą czynną prostetyczną. Zależnie od rodzaju, białka dzieli się na:

  1. Fosfoproteidy – zawierające kwas fosforowy, nie koagulują na ciepło, lecz po zakwaszeniu, tu należy kazeina
  2. Glikoproteidy – zawierające pewne cukry, np. białko jaja kurzego
  3. Chromoproteidy – hemoglobina, chlorofil
  4. Lipoproteidy – grupą prostetyczną są związki o charakterze tłuszczów
  5. Nukleoproteidy – zawierające kwasy nukleinowe, składniki wszystkich komórek .

Białka złożone są bardziej rozpowszechnione w przyrodzie od protein.

Białka występujące w organizmach roślinnych i zwierzęcych składają się z izomerów L, a ich tworzenie się z aminokwasów jest specyficznym procesem odtwarzania określonych układów wzorcowych zawartych w kwasach nukleinowych. Te ostatnie pełnią zatem rolę szczególnego rodzaju matryc, decydujących o kolejności ułożenia, czyli sekwencji poszczególnych aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Własności polipeptydów, a zwłaszcza ich funkcje fizjologiczne, zależą od liczby i rodzajów aminokwasów w cząsteczce, od ich kolejności, czyli sekwencji oraz od przestrzennej struktury całej cząsteczki.

Podstawową metodą badania składu i struktury, a zwłaszcza struktury białek jest ich kontrolowana odbudowa polegająca na stopniowej hydrolizie łańcuchów polipeptydowych. Cząsteczka kolagenu (żelatyna jest niemal czystym kolagenem) w wyniku hydrolizy rozpada się na 19 różnych aminokwasów, hemoglobina konia jest zbudowana a ośmiu rodzajów aminokwasów.

Reakcje charakterystyczne białek.

Reakcją charakterystyczną dla białek jest ich reakcja z wodorotlenkiem miedzi(II). Fioletowo-niebieskie zabarwienie powstającego w reakcji związku kompleksowego świadczy o obecności białka. Reakcja ta nosi nazwę biuretowej. Reakcję biuretową wykorzystuje się do ilościowego oznaczenia białka w płynach ustrojowych, np. w surowicy krwi.

Dowód obecności białka stanowi żółta barwa pojawiająca się pod wpływem kwasu azotowego(V), zmieniająca się w pomarańczową w wyniku zalkalizowania roztworu. Ta charakterystyczna reakcja nosi nazwę ksantoproteinowej i zachodzi również na skórze człowieka po zetknięciu się jej z (nawet rozcieńczonym) kwasem azotowym(V). Reakcja wychodzi dodatnio dla wszystkich związków zawierających co najmniej dwa wiązania peptydowe. Pod względem chemicznym reakcja ksantoproteinowa jest reakcją nitrowania pierścienia aromatycznych aminokwasów.

Pod wpływem chlorku sodu (NaCl) białko jaja kurzego ulega wysoleniu. Jest to odwracalny proces koagulacji białka. Po dodaniu większej ilości wody białko rozpuszcza się ponownie, ulegając peptyzacji.

Pod wpływem rozcieńczonych kwasów i zasad, alkoholu etylowego oraz podwyższonej temperatury białko się ścina. Struktura białka ulega nieodwracalnemu zniszczeniu – denaturacji. Roztwory białek są również bardzo wrażliwe na działanie soli metali ciężkich, takich jak ołów, miedź, żelazo, rtęć i srebro. W obecności kationów tych metali białko również ulega denaturacji.

Aby wykryć obecność białek w różnych produktach, można wykorzystać reakcję charakterystyczną – spalanie. Spalaniu substancji zawierających białko towarzyszy charakterystyczny, intensywny, nieprzyjemny zapach.

Funkcja białka:

  • Wzrost (rozwój młodych organizmów)
  • Uzupełnianie naturalnych ubytków (wzrost włosów, paznokci, regeneracja złuszczonych nabłonków skory i przewodu pokarmowego)
  • Naprawa tkanek (gojenie ran, wytwarzanie blizn)
  • Sterowanie procesami przemiany materii przez układy enzymatyczne (udział enzymów w syntezie i degradacji różnych związków, regulacja enzymatyczna procesów życiowych, np. krzepnięcia krwi, udział enzymów w degradacji substancji obcych, np. leków, toksyn, udział w procesach obronnych ustroju, np. odporność komórkowa)
  • Regulacja ważnych czynności życiowych przez hormony (regulacja gospodarki energetycznej przez insulinę)
  • Udział w procesach obronnych ustroju (produkcja przeciwciał jako wyraz odporności humoralnej ustroju)
  • Regulacja równowagi wodnej (własności fizykochemiczne białek umożliwiają wiązanie cząsteczek wody i utrzymywanie jej w środowisku wewnątrz- i zewnątrzkomórkowym, np. obniżenie zawartości albumin we krwi powoduje przechodzenie wody z krwiobiegu do tkanek i powstawanie obrzęków)
  • Regulacja równowagi kwasowo-zasadowej (wykorzystanie własności buforowych białek)
  • Funkcje transportowe białek (np. transferyna przenosi żelazo, a białko wiążące retinol - witaminę A)
  • Udział w procesach widzenia (białko światłoczułe (opsyna) przenosi bodźce świetlne do zakończeń układu nerwowego)