Białka jedna z ważniejszych grup związków organicznych, którą cechuję m.in. dość duża masa cząsteczkowa związków do nie zaliczanych. Budują one wszystkie organizmy żywe od bakterii po rośliny i człowieka. Nawet wirusy w swym składzie posiadają charakterystyczne dla nich białka. Białka pełnią rozliczne funkcja biologiczne. Stanowią element budulcowy, są podstawowym czynnikiem pozwalającym działać metabolizmowi (ogół procesów zachodzących w organizmach żywych) ze względu na to, iż enzymy nim kierujące mają budowę białkową no i poza tym są niezwykle ważne pod

kątem widzenia obronny przez drobnoustrojami - antygeny mają strukturę białkową.

W organizmach białka powstają kilkuetapowo na podstawie informacji zawartej w DNA. To, jakie białko powstanie zależy w głównej mierze od ułożenia na nici DNA a potem mRNA nukleotydów. Białka są strukturami złożonymi, inaczej mówiąc polimerami o dużych masach cząsteczkowych, których podstawowym elementem strukturalnym są aminokwasy. Nasz organizm mam do dyspozycji 20 rodzajów aminokwasów tej puli możliwym jest uzyskanie ogromnie dużej liczby kombinacji ewentualnych białek. Aminokwasy łączą się ze sobą linowo za pomocą wiązań amidowych zwanych ogólnie peptydowymi. Wiązania te należą do rodzaju silnych wiązań międzycząsteczkowych (kowalencyjnych), do których dochodzi między grupami aminową z jednego aminokwasu a karboksylowa z drugiego. Ten typ wiązania może nieco przypominać wiązanie podwójne (co wskazuje na jego siłę) i znajduje się w tzw. pozycji trans. Połączenie dwóch aminokwasów tymże wiązaniem określa się mianem dwupeptydu. Dołączanie kolejnych cegiełek prowadzi do powstania oligopeptydu a później polipeptydu.

Na atomowym poziomie białka są związkami złożonymi z takich pierwiastków jak: węgiel (stanowiący ich 50-55%), tlen ( o udziale 20-23%), wodór (6 do 7%) a także azot (12-19%), siarka (0,2-3%) a nawet fosfor o udziale procentowym od 0 do 6%. Czasem do struktur białkowych dołączone są takie pierwiastki jak cynk, kobalt, magnez, mangan, żelazo czy też miedź - występują one w swych jonowych postaciach. Z widzenia o poziom wyższego to jak już wspomniano polimery aminokwasów, których może być nawet ponad 100 a wręcz sięgać wartości rzędu kilkudziesięciu tysięcy.

Powstawanie tych łańcuchów aminokwasów zachodzi na drodze translacji, czyli niejako tłumaczenia języka nukleotydów na język aminokwasów. Proces ten zachodzi dzięki obecności specjalnych struktur ( także po części białkowych) o nazwie rybosomy, które to łącza się z nićmi mRNA. Dochodzi do wytwarzania długich łańcuchów aminokwasów, które później są odpowiednio obrabiane i kondensowane tak, aby stworzyć funkcjonalne struktury białkowe.

Wracając jednak jeszcze na chwilę do aminokwasów a konkretnie do ich struktury. Jak już wspomniano stanowią one podstawowy element budujący białka, same zaś zbudowane są z 3 składowych: grupy aminowej, karboksylowej oraz odpowiedniego łańcucha węglowego lub jedynie atomu wodoru w przypadku glicyny. Składowe te łączą się ze sobą za pomocą jednego atomu węgla określanego mianem węgla centralnego. Węgiel ten, jak wszystkie atomy węgla, ma możliwość utworzenia 4 wiązań czasem z 4 różnymi podstawnikami. Kiedy tak się zdarza o węglu takim mówimy, iż jest asymetryczny. Ta właściwość węgla centralnego powoduję, iż aminokwasy mogą występować w dwóch różnych formach nazywanych w chemii izomerami optycznymi. Jedna forma nie może przejść w swobodnie w druga do takiej przemiany trzeba użyć dużej ilości energii oraz zniszczyć dotychczasową strukturę aminokwasu. Formy te są swoimi odbiciami lustrzanymi i ze względu na to jak skręcają płaszczyznę światła określa się je mianem lewo- (L), bądź prawoskrętnych (P). Aminokwasy budujące białka występujące w organizmach żywych występują jedynie w formie L.

W środowisku obojętnym aminokwasy przyjmują postać jonów obojnaczych tj. takich, których grupa aminowa (NH3) jest dodatnio naładowana a więc ma postać (NH4+), natomiast grupa karboksylowa (COOH) naładowana jest ujemnie (COOH-). Zmiana stanu jonowego środowiska odbija się również na ładunku aminokwasów. Kiedy pH wzrasta a z nim spada ilość protonów w środowisku wtedy grupa aminowa aminokwasów traci swój dodatni ładunek i przechodzi w formę NH3. Co innego, gdy dochodzi do spadku pH ( pojawia się dużo protonów) wtedy to grupa karboksylowa traci swój ujemny ładunek i przechodzi w formę COOH.

Białka raczej średnio rozpuszczają się w wodzie, prędzej tworzą w niej koloid. Cechują się dużą wrażliwością na rozliczne bodźce zewnętrzne natury chemicznej oraz fizycznej - dość szybko denaturują tzn. ich wyższe struktury rzędowe rozpadają się. I tu należałoby napisać parę słów na temat struktury przestrzennej białek. Struktura białek jest trójwymiarowa i tworzą ją odpowiednio poskręcane względem siebie łańcuchy polipeptydów (przeważnie polimery aminokwasów o nierozgałęzionej strukturze) budujące daną cząsteczkę. Ma ona 4 stopnie zorganizowania, które są względem siebie zależne tzn. jeśli białko ma III-rzędową strukturę to musi też posiadać struktury niżej rzędowe a więc I-szo rzędową i II-go rzędową. Każdy z tych poziomów organizacji korzysta nieco z innych oddziaływań i nadaje nieco inne właściwości poszczególnym białkom, chociaż i tak to wszystko zależy od aminokwasów a dokładnie ich położenia w łańcuchu i oddziaływania między sobą.

Pierwszym naukowcem, który stwierdził poziomową strukturę białek był Lindestrom Lang ( mniej więcej lata 50 -te) i to on określił je mianem struktur n-tego rzędu, gdzie n oznaczało I, II lub III. Dopiero w roku 1958 inny uczony Bernal uzupełnił ten postulat o występowanie białek o strukturze IV-to rzędowej. Na czym polega cała sprawa? Przestrzenne ułożenie, jak już wiemy wynika z odpowiedniego ułożenia polipeptydów oraz oddziaływań grup funkcyjnych poszczególnych aminokwasów względem siebie. Jeśli chodzi o strukturę pierwszorzędową to jej mianem określa się po prostu sekwencję, w jakiej znajdują się aminokwasy w polipeptydzie (zatem nie dotyczy ona żadnych relacji przestrzennych) i zostaje ona ustalona w trakcie translacji nie ulegając później zmianom. Sekwencja ta niemal, że odzwierciedla zapis nukleotydowy na mRNA - niemal, gdyż różne trójki nukleotydów mogą kodować ten sam aminokwas. Struktura pierwszorzędowa warunkuje również kolejne to jak będą wyglądały struktury wyższych rzędów, gdyż te będą tworzyły się dzięki oddziaływaniom wolnych grup aminokwasów. Przykładem mogą być tutaj mostki disiarczkowe, które powstają między resztami cystein. Grupa -SH znajdująca się w obrębie cysteiny ulegają utlenieniu i na skutek oddziaływania z inną utlenioną grupą -SH tworzy połączenie -S-S-, czyli tzw. mostek dwu siarczkowy a powstała struktura resztą cystyny. Jest to jeden z przykładów kowalencyjnych oddziaływań między grupami aminokwasów wpływającymi na przyszły kształt tworzonego przez nie białka.

Na strukturę drugorzędową składają się relację między poszczególnymi atomami w budowie polipeptydu. Głównie warunkują ją oddziaływania wodorowe pomiędzy atomami tworzącymi grupę karbonylową jednego aminokwasu a aminowa innego a także polarność samego wiązania amidowego między sąsiadującymi ze sobą aminokwasami. Oddziaływania te w pewien nieco wymuszony przez nie sposób warunkują jakieś uporządkowanie. Co ciekawe uporządkowanie to występuje na dwa główne sposoby: 1) konfiguracji helisy, bądź 2) konfiguracji β - pofałdowanej kartki. Dodatkowo dochodzą do tego "zakręty". α helisa tworzy jakby cylinder ( przypominać może sprężynę bądź lok), tak jakby polipeptyd na płasko nawijany byłby na jakiś wyimaginowany walec. Ułożenie takie zapewnia szerokie spektrum możliwości oddziaływania ze sobą poszczególnych grup w obrębie aminokwasów a także powstawania wiązań wodorowych między wiązaniami polipeptydowymi nakładających się na siebie zwojów helisy. Natomiast struktura β, czyli pofałdowanej kartki albo zwana też harmonijkową różni się tym, że oddziaływania między wiązaniami peptydowymi dotyczą różnych polipeptydów bądź różnych fragmentów tego samego łańcucha. Wiązania peptydowe są "płaskie" i przez to struktura całego polipeptydu kształtem przypomina pofałdowaną kartkę czy też harmonijkę, którego łańcuchy boczne rozmieszczone są bądź to powyżej, bądź poniżej wyznaczonej płaszczyzny. Łańcuch tworzące te strukturę mogą biec równolegle lub antyrównolegle.

Następnym elementem jest zakręt beta, dzięki któremu dochodzi do zmian kierunku przebiegu łańcucha. Przypomina on wyglądem ciasną pętle, którą tworzy połączenie między cząsteczką tlenu grupy karbonylowej jednego aminokwasu z cząsteczką wodoru pochodzącą z grupy aminowej oddalonego od niej o 4 pozycję aminokwasu. Te odcinki łańcucha, które nie mają określonej struktury ( ani alfa, ani beta) zazwyczaj przyjmują konformację "zakrętu".

Mianem struktury trzeciorzędowej określa się rozmieszczenie atomów wszystkich pierwiastków tworzących białko bez względu na to, w jakich relacjach pozostają względem siebie. Struktura ta obejmuje wszystko co dotyczyło struktur pierwszo- i drugorzędowej oraz oddziaływania cząsteczek wody z łańcuchami. Tworzą ją wiązania zarówno kowalencyjne, wodorowe jak i mostki disiarczkowe czy nawet oddziaływania hydrofobowe. Zwłaszcza ten ostatni czynnik powoduję, iż wiele elementów łańcucha tych hydrofobowych ucieka od środowiska wodnego do środka struktury w ten sposób kształtując jej strukturę.

Ostatnim poziomem organizacji w przestrzeni białka jest jego struktura czwartorzędowa. W tym wypadku rozpatruję się ułożenie poszczególnych podjednostek białkowych względem siebie oraz tego jak wzajemnie oddziaływają. To jak jest przestrzennie skonstruowane białko przekłada się na jego aktywność oraz na to, jakie będzie pełniło funkcję. Zaś to, jaką białko ma strukturę jak widać na podstawie powyższych informacji jest już zapisane w sekwencji nukleotydów na nici DNA.

Białka klasyfikuje się przede wszystkim ze względu na ich budowę, funkcję, jakie pełnią oraz właściwości chemiczne oraz fizyczne. I tak:

1) Z punktu widzenia budowy oraz składu, wyróżniamy białka proste oraz złożone.

W budowie białek prostych znajdują się jedynie aminokwasy. Wyróżniamy ich następujące klasy:

    • prolaminy - o właściwościach wybitnie zasadowych; w swym składzie posiadają dużo cząsteczek argininy oraz żadnych z siarką. Dobrze ulegają rozpuszczaniu w cieczach polarnych. Do najlepiej kojarzonych protamin należą: ezocyna, klupeina, gallina, cyprynina oraz salmina.
    • histony - również obdarzone silnymi właściwościami zasadowymi oraz o dobrej rozpuszczalności w cieczach polarnych oraz jak również lekko zakwaszonych. Znajdują się na obszarze jądra komórkowego gdzie towarzyszą nicią DNA oraz w czerwonych ciałkach krwi. W swym składzie posiadają dużo lizyny oraz argininy.
    • albuminy - białka o charakterze obojętnym; ważny element w układach biologicznych, do grupy jej należą rozliczne enzymy, hormony itd. Dobrze ulegają rozpuszczaniu w cieczach polarnych a w słabych roztworach soli dość łatwo koagulują. Białka współtworzące mięśnie, mleko oraz osocze krwi.
    • globuliny - ta grupa białek w przeciwieństwie do poprzednich kiepsko rozpuszcza się w wodzie, już nieco lepiej w słabych roztworach solnych; Ich duże stężenie mamy w płynach ustrojowych a także mięśniach.
    • prolaminy - białka właściwe roślinom, u których znajdują się w nasionach. Unikalną zdolnością jest ich rozpuszczanie się w roztworze 70% alkoholu etylowego.
    • gluteliny - zbliżone struktura do prolamin - również właściwe roślinom; te białka z kolei rozpuszczają słabe zasady oraz kwasy.
    • skleroliny - kiepsko rozpuszczalne w cieczach polarnych. Cechuje je wyraźna włóknista budowa, dlatego też tworzą struktury podporowe. Zaliczamy tu m.in. kreatyne.

Białkami złożonymi przykładowo są:

- nukleoproteiny ograniczone do obszaru jądra komórkowego,

- witelina znajdująca się w żółtku kurzym,

- kazeina składnik mleka.

2) Pod kątem tego jak budowa rzutuje na pełnione funkcje:

W tym przypadku wyróżniamy w białku część funkcjonalną, w centrum której znajduje się obszar katalityczny oraz część strukturalną (zazwyczaj hydrofobową), która mocuje całe białko do błony lipidowej.

3) Ze względu na reakcję z wodą mamy białka:

- hydrofobowe (nielubiące wody, fibrylarne) często zlokalizowane na obszarze błony komórkowej;

- hydrofilowe (ulegające rozpuszczeniu, globularne) charakterystyczne dla cytoplazmy.

4) Można i rozróżniać je pod kątem ich pochodzenia. Mamy zatem białka:

pochodzenia roślinnego, zwierzęcego, wirusowego czy też bakteryjnego

5) Najwięcej mówi nam jednak klasyfikacja ze względu na pełnione zadania. Wyróżniamy tu:

  • białka enzymatyczne;
  • transportujące tj. hemoglobina czy lipoproteiny;
  • białka budujące np. kolagen, keratyna czy elastyna;
  • immunologiczne oraz ochraniające np. globuliny a także fibrynogen;
  • białka kurczliwe - miozyna;
  • białka wchodzące w strukturę błon;
  • białka o funkcji hormonalnej tj. ADH, insulina, glukagon itd.;
  • toksyny;

Taka mnogość funkcji związana jest przede wszystkim z dużymi możliwościami do kształtowania konformacji przestrzennej białek. To, w jakim stopniu związki te będą się rozpuszczać w wodzie zależy od procentowego udziału w ich strukturze aminokwasów o właściwościach hydrofilowych a także hydrofobowych. Najbardziej odporne na działanie wody są skleroproteiny ( w paznokciach, włosach) a także białka błon lipidowych. Przeciwieństwem ich są natomiast białka osocza. Charakterystycznym zjawiskiem dla białek związanym ze zmianą ich stanu skupienia jest ich przechodzenie z zolu w żel i na odwrót. Im więcej wody tym bardziej prawdopodobne, iż białko będzie w postaci zolu. Koloidy białek są niezwykle lepkie, dają efekt Tyndalla, mają niskie napięcie na swej powierzchni oraz łatwo podlegają wspomnianym powyżej przemianą stanu skupienia. Białka mogą się także "ścinać" (zniszczeniu ulegają ich wyższe struktury). Zachodzi to pod wpływem działania soli metali ciężkich, wysokich temperatur czy tez wysokiego zasolenia środowiska.

Pod względem chemicznym zachowują się one po części jak kasy a po części jak zasady. Wynika to z budowy ich podstawowych jednostek (aminokwasów),które mają do przechodzenia w stan jonowy. Białka obdarzone są przez to pewnym ładunkiem, który osiąga wartość zerową w momencie znalezienia się w tzw. punktem izoelektrycznym, który to wyznacza pH przy którym dane białko ma najgorszą rozpuszczalność, chociaż jeszcze ona występuje. Przy innych wartościach pH białka posiadają ładunek będący wypadkową ładunków ich aminokwasów. Umieszczając je w polu elektrycznym możemy określić dokładnie jaki ładunek.

Znanych jest też sporo metod wykrywania białek. Poniżej przytoczono niektóre z nich:

A) Reakcja Millona - posługuję się nią głównie, jeśli chce się zidentyfikować białka z grupą tyrozynową bądź inną o charakterze fenolowym. Wykonuje się ją przy użyciu odczynnika Millona - roztworu rtęci w stężonym kwasie azotowym przy zachowaniu proporcji 1 do 1, który później miesza się z dwoma porcjami wody. W probówce zawierającym białko oraz ten odczynniki, po podgrzaniu powinien wytrącić się ceglastoczerwony osad.

B) Reakcja ksantoproteinowa - w reakcji tej białko poddaje się działaniu kwasu azotowego (V). Jej efektem jest pojawienie się żółtawo-pomarańczowego zabarwienia w probówce reakcyjnej.

C) Reakcja biuretowa - pozwala ona na stwierdzenie czy w badanym materiale są obecne wiązania peptydowe. Materiał traktuje się wodorotlenkiem miedzi (II),gdy reakcja jest pozytywna daje różowo fioletowe zabarwienie badanego kompleksu.

To jak wartościowe są dla nas pokarmowo białka zależy od ich składu aminokwasowego. Najcenniejsze są białka będące źródłem aminokwasów egzogennych. Aby w naszym organizmie doszło do zsyntetyzowania 1 grama białka potrzeba na to energii równoważnej 24 kcal. By białko przez z nas spożywane było w całości wykorzystywane do budowy należy dostarczać do organizmu od 6 do 15% białek pełnowartościowych, zaś kiedy zmagamy się z chorobą nawet więcej.

Za białka w pełni dla nas wartościowe uważa się te znajdujące się w mięsie, drobiu, rybach czy tez przetworach mlecznych. Chociaż tez wiele roślin obfituje w białka dla nas jak najbardziej przydatne. Przykładem mogą być soja, wiele roślin strączkowych oraz orzechy. Dlatego też w kraju takim jak Indie niedobory wynikające z nie spożywania mięsa uzupełniane są białkami pochodzenia roślinnego. W masie suszonych roślin strączkowych znajduję się od 15 do nawet 20% białka. Zdecydowanie mniej jest go w zbożach czy też warzywach i owocach. W tych ostatnich jest go ledwie 1 - 2%.

Wielu dietetyków w swych pracach usiłuje określić, jakie są optymalne wymagania organizm, co do zapotrzebowania na składniki pokarmowe w tym białka, by móc później opracować jak najlepsze normy żywieniowe. Jak dotąd wyróżnia się 3 typy norm:

  • minimalna - zapewniająca normalne funkcjonowanie metabolizmu;
  • zalecana - pokrywająca nawet do 95% zapotrzebowania pokarmowego;
  • optymalna - zapewniająca nie tylko prawidłowe funkcjonowanie ustroju, ale i pozwalająca na szeroko rozumiany rozwój organizmu.