Białka złożone składają się z łańcuchów polipeptydowych oraz z dodatkowego czynnika niebiałkowego.

W zależności od tej dodatkowej grupy białka złożone dzielimy na:

- glikoproteidy

Poza polipeptydami w skład ich wchodzą cukrowce. Białka te występują głównie w błonach komórkowych, tworząc tam receptory komórkowe.

- lipoproteidy

Oprócz białek w skład tych związków wchodzi grupa tłuszczowa. Związki te występują także w błonach komórkowych.

-chromoproteidy

Cechą związków tej grupy jest obecność jonu metalu, który nadaje im określona barwę. Przykładem metaloproteidy jest hemoglobina, która w centrum posiada atom żelaza lub chlorofil, który ma w swoim składzie magnez.

-nukleoproteidy

Są to specyficzne białka wykazujące połączenia z kwasami nukleinowymi.

Rola białek w organizmie:

- białka spełniają funkcje budulcowe ( budują zarówno rośliny jak i zwierzęta),

- białka cechuje także rola regulatorowa ( białkami są hormonyenzymy, które kontrolują przebieg procesów fizjologicznych i biochemicznych).

Enzymy- inna nazwa to biokatalizatory, ich rola jest zazwyczaj przyspieszanie przebiegu reakcji chemicznej, poprzez zmniejszenie energii aktywacji.

Enzymy pod względem chemicznym dzielimy na proste i złożone.

Przykładem niektórych enzymów są:

Enzymy proste

-ureaza, będąca enzymem rozkładającym mocznik,

- hydrolaza, która jest enzymem rozkładającym różne substancje na związki prostsze.

Enzymy złożone buduje kilka części:

- apoenzym, część białkowa , która poprzez odpowiednią trzeciorzędową strukturę może się przestrzennie dopasować do substratów, na które ma zadziałać. To miejsce, do którego przyłączają się substraty nazywane jest centrum aktywnym enzymu.

- część niebiałkowa, stanowią ja głównie witaminy, atomy niektórych metali, to one decydują o rodzaju przeprowadzanej reakcji ( redukcja, synteza i in.).

Na aktywność enzymatyczna może wpływać wiele czynników. Szybkość działania danego enzymu zależy od temperatury, odczynu środowiska a także od stężenia produktów oraz substratów.

Reakcje enzymatyczne mogą czasami zostać zahamowane. Związek zdolny do przerwania reakcji enzymatycznej nazywamy inhibitorem. Związki te dzielimy na nieodwracalne i odwracalne. W przypadku inhibitora odwracalnego możliwe jest ponowne zainicjowanie reakcji, np. poprzez zwiększenie stężenia właściwego substratu. W drugim przypadku zablokowanie enzymu jest trwałe, gdyż często dochodzi do zmiany jego konformacji, a tym samy zmienia się jego centrum aktywne.