Klasyfikacja białek.

Białka dzielą się na dwie grupy, zależnie od ich składu:

  1. Białka proste (proteiny), takie jak albumina surowicy krwi, to te które w wyniku hydrolizy dają jedynie aminokwasy. Wśród białek prostych wyróżniamy:
  1. Białka złożone (proteidy), które są częściej spotykane od prostych, dają po hydrolizie oprócz aminokwasów także inne związki, takie jak węglowodany, tłuszcze czy kwasy nukleinowe. Wśród białek złożonych wyróżnia się:

Inny podział białek, w zależności od ich trójwymiarowej postaci, to podział na:

  1. Fibrylarne (skleroproteidy, włókienkowe), takie jak kolagen i keratyna, składają się z łańcuchów polipeptydowych ułożonych obok siebie w długie włókna. Ponieważ te białka są odporne i nierozpuszczalne w wodzie, są one naturze używane do budowy tkane konstrukcyjnych, takich jak ścięgna, kopyta, rogi i mięśnie.
  2. Globularne (kłębuszkowe) w przeciwieństwie do białek włókienkowych zwykle są zwinięte w twardy, w przybliżeniu kulisty kształt. Białka te są zasadniczo rozpuszczalne w wodzie i swobodnie przemieszczają się w obrębie komórki. Większość z ok. 2000 znanych enzymów jest globularna.

Struktura białek.

Białka są tak duże, że określenie „struktura” przybiera szersze znaczenie niż w przypadku większości innych związków organicznych. W rzeczywistości chemicy mają na myśli cztery różne poziomy struktury, gdy mówią o białkach. W najprostszym sensie struktura białka to sekwencja, a jakiej aminokwasy są ze sobą powiązane. Ten najbardziej podstawowy poziom struktury nazywamy struktura pierwszorzędową. Opis struktury białka to dużo więcej niż tylko podanie sekwencji aminokwasów. Właściwości chemiczne białka zależą również od wyższych poziomów struktury – od trójwymiarowej postaci cząsteczki będącej wynikiem sposobu, w jaki rdzeń polipeptydowy zgina się w przestrzeni. Tak więc określenie struktura drugorzędowa odnosi się do tego jak segmenty łańcucha polipeptydowego przyjmują pewien regularny sposób ułożenia; struktura trzeciorzędowa odnosi się do sposobu, w jaki cała cząsteczka zwija się, przyjmując ostateczny kształt; a struktura czwartorzędowa opisuje sposób, w jaki kilka cząsteczek białka łączy się, tworząc większe agregaty.

Przykłady takich białek jak a-keratyna (fibrylarna), fibroina (fibrylarna) i mioglobina (globularna) pokazują jak struktura wyższego rzędu wpływa na właściwości białka.

a- Keratyna

Jest fibrylarnym białkiem strukturalnym znajdującym się we włosach, wełnie, paznokciach i piórach. Badania wykazały, że a-keratyna jest zwinięta w prawoskrętną heliakalną strukturę trzeciorzędową przypominającą kabel słuchawki telefonicznej – to tzw. a-helisa. Jej struktura stabilizowana jest przez wiązania wodorowe między amidowymi grupami N - H i grupami

C = O. a-Keratyna jest przykładem niemal całkowicie heliakalnego białka, większość białek globularnych zawiera segmenty o strukturze a - heliakalnej. Np. zarówno hemoglobina, jak i mioglobina zawierają w swych łańcuchach wiele krótkich heliakalnych odcinków.

Fibroina

Fibroina, białko fibrylarne znajduje się w jedwabiu, ma strukturę drugorzędową, którą nazywa się harmonijką - β (pofałdowanym arkuszem b). W tej strukturze harmonijki łańcuchy polipeptydowe układają się równolegle do siebie i są utrzymywane w tym ułożeniu przez wiązania wodorowe między sąsiednimi łańcuchami. Chociaż nie tak często jak struktury heliakalne, niewielkie regiony o strukturze harmonijkowej często spotyka się w białkach, w których fragment łańcucha składa się na pół.

Mioglobina

Mioglobina jest niewielkim białkiem globularnym zawierającym 153 aminokwasy połączone w jeden łańcuch. Spokrewniona z hemoglobiną, mioglobina znajduje się w mięśniach szkieletowych ssaków morskich, gdzie jej funkcją jest przechowywanie tlenu niezbędnego tym zwierzętom podczas długiego nurkowania. Mioglobina składa się z ośmiu heliakalnych segmentów połączonych zagiętymi kawałkami łańcucha, co tworzy zwartą, niemal kulistą, strukturę trzeciorzędową. Dlaczego mioglobina przyjmuje taki kształt? Siły określające trzeciorzędową strukturę mioglobiny i innych białek globularnych są to te same proste siły, które działają na inne cząsteczki, niezależnie od rozmiarów. Przez zginanie i skręcanie, dokładnie w odpowiedni sposób, mioglobina osiąga największa twardość. Mimo, że zagięcia wyglądają na bezładne i struktura trzeciorzędowa sprawia wrażenie przypadkowej, to w rzeczywistości tak nie jest. Wszystkie cząsteczki mioglobiny przyjmują ten sam kształt, ponieważ jest to najtrwalsza możliwa postać.

Wśród sił stabilizujących trzeciorzędową strukturę białka szczególnie ważne są oddziaływania hydrofobowe (odpychające wodę) łańcuchów węglowodorowych aminokwasów obojętnych. Te aminokwasy o obojętnych, niepolarnych łańcuchach bocznych mają silną tendencję do skupiania się w przypominającym węglowodór wnętrzu cząsteczki białka, z dala od środowiska wodnego. W przeciwieństwie do tego, aminokwasy kwasowe lub zasadowe, z bocznymi łańcuchami mającymi ładunek, skupiają się na powierzchni białka, gdzie mogą być solwatowane przez wodę.

Najmniej ważne dla stabilizacji struktury trzeciorzędowej białka jest tworzenie mostków disulfidowych między resztami cysteinowymi, tworzenie wiązań wodorowych między pobliskimi aminokwasami i powstawanie przyciągania elektrostatycznego, zwanego mostkiem solnym, między dodatnio i ujemnie naładowanymi częściami różnych aminokwasów w białku.

Należy pamiętać, że mioglobina jest białkiem złożonym, które zawiera kowalencyjnie związaną grupę organiczną (grupę prostetyczną) nazywaną hemem. Wiele białek zawiera takie grupy prostetyczne, które maja kluczowe znaczenie dla mechanizmu ich działania.

Niektóre pospolite białka fibrylarne i globularne, ich występowanie i zastosowanie:

Białka fibrylarne (nierozpuszczalne)

  • Kolageny - skóry zwierzęce, ścięgna, tkanki łączne
  • Elastyny – naczynia krwionośne, wiązadła
  • Fibrynogen – niezbędny do krzepnięcia krwi
  • Keratyny – skóra, wełna, pióra, kopyta, jedwab, paznokcie
  • Miozyny – tkanka mięśniowa

Białka globularne (rozpuszczalne)

  • Hemoglobina - bierze udział w transporcie tlenu
  • Immunoglobuliny – biorą udział w reakcjach odpornościowych (odpowiedź immunologiczna)
  • Insulina – hormon regulujący metabolizm glukozy
  • Rybonukleaza – enzym regulujący syntezę RNA

Białko stanowi podstawową strukturę we wszystkich żywych komórkach. Wykorzystywane jest ono w budowie hormonów, układów transportujących krwi oraz enzymów. W ludzkim ciele powstaje około 300 gram białka dziennie, chociaż średnie spożycie białka wynosi zaledwie 70 gram. Każde białko zbudowane jest z ‘cegiełek’, czyli aminokwasów endogennych (wytwarzanych przez sam organizm, na bazie związków pośrednich metabolizmu węglowodanów) albo egzogennych (nie mogących być wytwarzanymi przez ludzki organizm i muszą być dostarczane w diecie, do tych aminokwasów egzogennych zaliczają się fenyloalanina, izoleucyna, lizyna, metionina, treonina, tryptofan, walina, arginin, histydyna). Znane jest 21 aminokwasów, z czego dziewięć są to aminokwasy egzogenne.

Białka można także podzielić na:

• pełnowartościowe - zawierające wszystkie dziewięć niezbędnych aminokwasów w ilości  wystarczającej do podtrzymania życia (mięso, ryby, mleko, ser czy jaja)

• niepełnowartościowe - poszczególne produkty nie zawierają wszystkich egzogennych aminokwasów (warzywa, ziarna, nasiona, czy orzechy)

Poprzez odpowiednie skomponowanie posiłku, można uzyskać pożywienie zawierające wszystkie 9 egzogennych aminokwasów, np. fasola z ryżem, czy masło orzechowe na chlebie razowym. Produkty wysokobiałkowe to np.: mięso, łosoś, jaja, masło orzechowe, mleko, ser żółty (tłuste), tuńczyk, białko jaj, czerwona fasola, odtłuszczone mleko, chudy żółty ser (chude).

 Podsumowując jakość białka pokarmowego, czyli jego wartość odżywcza (albo wartość biologiczna) zależy od czterech czynników:

- zawartości aminokwasów egzogennych i aminokwasów endogennych;

- wzajemnych proporcji poszczególnych aminokwasów egzogennych, które powinny być zbliżone do proporcji występującej w białkach ustrojowych;

- wystarczającego dowozu energii niezbędnej do procesów syntezy białka ustrojowego ze źródeł pozabiałkowych;

- strawności produktów białkowych.

Białko trawione jest początkowo w żołądku, potem w jelicie cienkim. Białka metabolizowane są w wątrobie, głównie na materiał budulcowy tkanek,  staje się źródłem energii, dostarczając 4 kalorie na gram. W trakcie przemian białka produkowany jest azot, co obciąża nerki i wątrobę, które są odpowiedzialne za jego usuwanie. Może dojść do odwodnienia, ponieważ nerki potrzebują więcej wody do rozcieńczenia azotu. Dlatego jest ważne, aby zapewnić odpowiednie nawodnienie podczas spożywania dużej ilości białka.

Zapotrzebowanie na białko zależy od konkretnej osoby i jej dziennej aktywności. W czasie wzrostu całego organizmu, ćwiczeń siłowych, czy ciąży zwiększa się zapotrzebowanie na białko. W czasie choroby, białko jest wykorzystywane nie tylko do naprawy, ale również jako źródło energii. Nadmiar białka, które nie może zostać zużyte na naprawę tkanek, wzrost, czy jako źródło energii jest przekształcany w tłuszcz i przechowywany.

Funkcje białek:

  1. Wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych.
  2. Kontrola wzrostu, skurczów mięśni (aktyna, miozyna).
  3. Uwadnianie dwutlenku węgla,  replikacja chromosomów (funkcje katalityczne).
  4. Regulacja stężenia metabolitów.
  5. Transport i magazynowanie - hemoglobina, transferyna, ferrytyna.
  6. Funkcje immunologiczne,  budulcowe, strukturalne.