Białka są wielkocząsteczkowymi związkami zbudowanymi z około dwudziestu różnych aminokwasów połączonych ze sobą za pomocą wiązań peptydowych. W cząsteczkach wszystkich aminokwasów, wchodzących w skład białka grupa aminowa -NH2 jest położona w pozycji α. Aminokwasy, które wchodzą w skład białek należą do szeregu konfiguracyjnego L. Poszczególne aminokwasy posiadają jedynie odmienne łańcuchy boczne (pozostałe elementy są niezmienione. Łańcuchy boczne aminokwasów mogą mieć różne kształty, wielkości, ładunki elektryczne, reaktywność oraz zdolność do tworzenia wiązania hydrofobowego oraz wodorowego.

Podstawowymi pierwiastkami, które budują cząsteczki białek są węgiel (43-56%), tlen (12-30%, azot (10-32%), wodór (60-10%), siarka (0,2-4%) oraz fosfor (0-5,5%). Poza tym w skład białek mogą wchodzić jony metali, na przykład jony molibdenu, miedzi, żelaza, magnezu, cynku, manganu.

Białka są najważniejszą grupą związków organicznych, niezbędna do prawidłowego funkcjonowania żywego organizmu. Znajdują się one w prawie każdej części organizmów roślinnych i zwierzęcych. Wchodzą one również w skład wirusów. Stanowią podstawę biologicznego życia. Białkami są również przeciwciała i inne elementy układu odpornościowego ustroju, odpowiedzialne za jego obronę przed działaniem drobnoustrojów i wirusów oraz innych zewnętrznych czynników patogennych. regulują one również zawartość płynów w układzie krążenia.

Białka powstają w wyniku polikondensacjiα-L-aminokwasów. Reakcja ta zachodzi przy udziale wyspecjalizowanych kompleksów enzymatycznych - rybosomów, we wszystkich komórkach organizmów żywych i jest określana mianem translacji.

Pierwszorzędowa struktura białek określa ilość i sekwencję aminokwasów w łańcuchu. Różne usytuowanie łańcucha polipeptydowego w przestrzeni decyduje o wtórnej strukturze białka. Wyróżnia się trzy rodzaje tej struktury: drugorzędową, trzeciorzędową oraz czwartorzędową. Struktura drugorzędowa określa ułożenie utworzonych łańcuchów w przestrzeni. Struktura trzeciorzędowa określa najkorzystniejsze uporządkowanie przestrzenne części białka z punktu widzenia energetycznego. Natomiast struktura czwartorzędowa określa W utrwaleniu struktury wtórnej białka uczestniczą wiązania wodorowe, disiarczkowe, jonowe, tioestrowe oraz estrowe. Struktura białek warunkuje ich fizyczne, chemiczne, a co z tym ściśle związane, biologiczne właściwości poszczególnych białek.

W ludzkim ciele powstaje około 300 gram białka dziennie, chociaż średnie spożycie białka wynosi zaledwie 70 gram. Znane jest 21 aminokwasów, z czego dziewięć są to aminokwasy egzogenne, to znaczy takie, które nie mogą być wytwarzane przez ludzki organizm i muszą być dostarczane w diecie. Natomiast aminokwasy endogenne wytwarzane są przez sam organizm, na bazie związków pośrednich metabolizmu węglowodanów. Dla człowieka aminokwasami endogennymi są: alanina, glicyna, prolina, histydyna, arginina, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy oraz odpowiedniki amidowe tych kwasów. Natomiast reszta aminokwasów to aminokwasy egzogenne(są to między innymi treonina, tryptofan, fenyloalanina, lizyna, leucyna, izoleucyna, metionina).

Zatem wśród białek możemy wyróżnić białka pełnowartościowe, które zawierają wszystkie aminokwasy egzogenne i to w ilości wystarczającej do podtrzymania życia. Białka takie są spotykane w mięsie, rybach, mleku, serze i jajkach. Druga grupa to białka niepełnowartościowe, które są składnikami warzyw, ziaren, nasion i orzechów. Nie zawierają one wszystkich aminokwasów egzogennych. Zawartość białka w żywności i racjach pokarmowych oznacza się najczęściej metodą Kjeldahla, mnożąc określoną po hydrolizie, destylacji i miareczkowaniu zawartość azotu ogólnego przez odpowiedni przelicznik, wyrażający średnią zawartość azotu w białkach produktów żywnościowych.

Ze względu na budowę i skład dzielimy białka na proste (proteiny) i złożone (proteidy).

Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów i poddane procesowi hydrolizy rozpadają się wyłącznie na aminokwasy. Dzielimy je na następujące grupy:

  • protaminy- posiadają charakter silnie zasadowy, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę, są dobrze rozpuszczalne w wodzie.Protaminy z kwasami dezoksyrybonukleinowymi tworzą połączenia zwane nukleoproteidami. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.
  • histony- podobnie jak protaminy posiadają silny charakter zasadowy; są dobrze rozpuszczalne w wodzie, a także w środowisku słabo kwaśnym. Są one składnikami jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), a także występują w czerwonych ciałkach krwi. Bogate w histony są gruczoły grasicy. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i argenina.
  • albuminy- są to białka obojętne, spełniają szereg ważnych funkcji biologicznych: są one enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku. Spotykane są również w białku jaja kurzego. Albuminy są rozpowszechnione w świecie roślinnym i zwierzęcym.
  • globuliny- w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do albumin. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.
  • prolaminy- są to typowe białka roślinne, występują one w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu. Białka te nie rozpuszczają się w wodzie. Wchodzą one w skład mąki i zawierają duże ilości kwasu glutaminowego.
  • gluteliny- podobnie jak prolaminy - są to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.
  • skleroliny- nie rozpuszczalne wodzie i rozcieńczonych roztworach soli; są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią one funkcje podporowe. Występują one tylko w organizmach zwierzęcych, głównie w tkankach podporowych i ochraniających. Należą tu przede wszystkim białka tkanki łącznej (kolagen, elastyna), włosów i części zrogowociałych (keratyna). Skleroliny są odporne na działanie enzymów proteolitycznych przewodu pokarmowego ludzi.

W białkach złożonych część białkowa jest związana ze składnikiem prostetycznym. Ze względu na charakter grupy prostetycznej dzielimy je na:

  • nukleoproteidy- są to białka połączone z kwasami nukleinowymi; występują w wirusach;
  • fosfoproteidy- są to białka połączone z resztami kwasu fosforowego; posiadają charakter kwaśny, oraz zazwyczaj są połączone z jakimiś kationami. Do tej grupy białek złożonych zaliczana jest między innymi kazeina mleka oraz witelina znajdująca się w żółtku jaj.
  • chromoproteidy- są to białka połączone z barwnikami. Zaliczamy do nich na przykład hemoglobinę, która stanowi substancję barwną czerwonych ciałek krwi.
  • metaloproteidy- są to białka połączone z jednym lub kilkoma kationami metali. Mogą tu być następujące metale: Fe, Cu, Co, Mo oraz Zn. Do tej grupy białek zaliczana jest na przykład ferrytyna, która zawiera około 20% żelaza. Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.
  • glikoproteidy- są to białka połączone z cukrami. Stanowią składnik płynów ustrojowych oraz tkanek i komórek. Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.
  • lipoproteidy - są to białka połączone z tłuszczami obojętnymi lub fosfolipidami i cholesterolem. Lipoproteidy spotykane są w osoczu krwi oraz żółtku jaja kurzego.

Biorąc pod uwagę kształt cząsteczek, białka można podzielić również na: globularne (sferyczne) oraz fibrylarne (włókienkowate). Białka globularne są to związki rozpuszczalne w wodzie natomiast białka fibrylarne nie ulegają rozpuszczeniu w wodzie. Białka fibrylarne stanowią materiał budulcowy organizmów zwierzęcych. Do białek tych zaliczane są: keratyna, która wchodzi w skład włosów, paznokci, rogów, piór i mięśni, a także kolagen, który znajduje się w skórze, ścięgnach oraz kościach. Białka globuralne są pofałdowane, dzięki czemu tworzą zwarte jednostki, które często przybierają kształty kuliste. Z białek globularnych składają się wszystkie enzymy oraz bardzo wiele hormonów, na przykład insulina. Białka te pełnią bardzo wiele ważnych funkcji, które są związane z podtrzymaniem oraz regulacją procesów życiowych.

Jeśli weźmiemy pod uwagę funkcje, jakie białka pełnią w organizmie żywym wyróżniamy między innymi białka zapasowe, ochronne, enzymatyczne, strukturalne oraz odpornościowe.

  • Właściwości białek

Właściwości białek są bardzo wrażliwe na nawet niewielki zmiany w środowisku, w którym się znajdują.

Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Z reguły związki te są rozpuszczalne w wodzie. Niektóre z nich mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją.

Ze względu na wielkość cząsteczek, białka tworzą w wodzie roztwory koloidalne. Ponieważ aminokwasy, które wchodzą w skład cząsteczek białek nadają im określony ładunek, rozproszone cząsteczki maja charakter hydrofilowy, co chroni je przed łączeniem je w większe zespoły. Białka wykazują efekt Tyndalla, nie przenikają przez błony półprzepuszczalne, podlegają peptyzacji oraz koagulacji. Efekt Tyndalla jest jednym z najbardziej charakterystycznych zjawisk obserwowanych w układach koloidalnych. Jest to rozproszenie światła przez drobne cząstki zawieszone w ośrodku ciekłym, względnie gazowym, czyli w tzw. ośrodku mętnym (na przykład kurz czy mgła w powietrzu, mleko w substancji), w której na skutek ruchu cieplnego zachodzą fluktuacje gęstości działające podobnie jak w zawiesinie. Światło rozproszone jest na ogół częściowo spolaryzowane, przy czym w ośrodku składającym się z cząsteczek niedipolowych jest spolaryzowane całkowicie w płaszczyźnie wyznaczonej przez promienie: padający i rozproszony.

Denaturacja białek, która polega na całkowitym zniszczeniu ich struktury, zachodzi na skutek działania wysokiej temperatury, mocnych kwasów i zasad, detergentów. Różne białka są w niejednakowy sposób wrażliwe na działanie czynników denaturujących. Denaturacja jest to proces praktycznie nieodwracalny. W przypadku białek o prostej budowie wykazano odwracalność tego procesu i nazwano go renaturacją. Denaturacja białek powoduje utratę przez nie właściwości biologicznych, przy czym zostaje zachowana ich struktura pierwszorzędowa.

Białka posiadają ładunek elektryczny, który stanowi wypadkową wszystkich ładunków jakie posiadają dysocjujące grupy aminokwasów budujących łańcuch polipeptydowy. Dla każdego białka można podać określona wartość pH, przy której ładunek sumaryczny ma wartość zero. Takie pH nazywa się punktem izoelektrycznym. Ruchliwość w polu elektrycznym cząsteczek białek wynikająca z wielkości i znaku sumarycznego ładunku jest wykorzystywana do ich rozdziału w różnorodnych metodach elektroforezy.

Elektroforeza jest to technika wykorzystywana do rozdziału, analizy i oczyszczania kwasów nukleinowych i białek. Historycznie pierwszy raz elektroforeza została zastosowana do rozdziału mieszaniny białek przez szwedzkiego uczonego Tisseliusa, w 1930 roku. Po wypełnieniu rurki (rurka w kształcie litery U) roztworem białek i umieszczeniu w jej obu końcach elektrod, połączonych z zewnętrznym źródłem napięcia, stwierdził on, iż białka wędrują w kierunku elektrod z różnymi prędkościami. W wolnym roztworze efekt rozdziału jest jednak organiczny przez dyfuzję termiczną oraz konwekcję rozdzielanych cząsteczek. Z tego powodu w dalszym rozwoju elektroforezy wprowadzono środowisko antykonwekcyjne. Roztwór elektrolitu umieszczano w żelach, takich jak agaroza, poliakrylamid czy bibule chromatograficznej. Kolejnym etapem w rozwoju elektroforezy było zastosowanie w późnych latach 70 kapilar o małej średnicy (rzędu mikrometrów), a technika ta nosi nazwę elektroforezy kapilarnej, łączy ona w sobie szybkość, odtwarzalność oraz łatwość automatyzacji całego procesu. Rozdział przeprowadza się w kapilarach ze stopionej krzemionki (kwarcu) SiO2 wypełnionych roztworem elektrolitu nośnego. Najczęściej stosowane są kapilary o średnicy wewnętrznej 25-75 µm i długości około 50cm. Z zewnątrz, stopiona krzemionka pokryta jest warstwą poliamidową, celem zwiększenia jej wytrzymałości. Końce kapilary umieszczone są w dwóch naczyniach, również wypełnionych elektrolitem podstawowym. W jednym z naczyń znajduje się katoda (-), a w drugim anoda (+). Próbkę badaną wprowadza się do anodowego końca kapilary, natomiast przy katodowym końcu najczęściej znajduje się detektor.

Reakcją charakterystyczna białek jest reakcja ksantoproteinowa - polegająca na działaniu stężonym kwasem azotowym(V) HNO3 na białka. Wskutek reakcji nitrowania reszt aminokwasów zawierających pierścień aromatyczny (fenyloalanina, tryptofan, tyrozyna) powstają związki o żółtym zabarwieniu. Druga reakcją charakterystyczną jest reakcja biuretowa - w której w wyniku działania roztworu CuSO4 w środowisku silnie zasadowym powstaje związek kompleksowy posiadający fioletowe zabarwienie. Nazwa jej bierze się stąd, że reakcji tej ulega również biuret (produkt kondensacji mocznika, dimocznik o wzorze H2N-CO-NH-CO-NH2), w którym występuje wiązanie peptydowe.

Niewielkie stężenie soli nieorganicznych zwiększa rozpuszczalność białek. Jeżeli jednak stężenie soli będzie wzrastać, korzystny wpływ jonów soli na rozpuszczalność białka ustaje, a przy dużym stężeniu soli białka rozpuszczalne w wodzie będą się wytrącać z roztworów wodnych. Proces ten nazywa się wysalaniem. Stężenie soli potrzebne do wysolenia zależy od właściwości białka i od pH środowiska. Białka najłatwiej wysolić w ich punkcie izoelektrycznym, ponieważ wtedy ich rozpuszczalność jest najmniejsza. Solą najczęściej stosowaną do wysalania jest siarczan(VI) amonu. Wysalanie białek jest procesem odwracalnym, ponieważ przez obniżenie stężenia soli, np. dodanie rozpuszczalnika wytrącone białko można ponownie rozpuścić. Białko takie zachowuje wszystkie swoje właściwości, ponieważ wysalanie nie powoduje denaturacji białek.

Białka są niezbędnym składnikiem pożywienia ludzi i zwierząt. Poza tym, substancje białkowe stanowią surowiec w produkcji tkanin. Są to włókna zarówno naturalne, na przykład wełna, jak też regenerowane, na przykład lanital, otrzymywany z kazeiny mleka.

  • Aminokwasy:

W latach 1900-1910 niemiecki chemik Emil Fischer udowodnił, że białka zbudowane są z aminokwasów, które powiązane są w długie łańcuchy zwane łańcuchami polipeptydowymi.

Aminokwasy posiadają dwie grupy funkcyjne: grupę aminową -NH2 oraz grupę karboksylową -COOH. Stanowią one podstawowy element białek. Poszczególne aminokwasy łączą się ze sobą za pomocą tzw. wiązania peptydowego, które powstaje w wyniku odłączenia grupy OH od grupy karboksylowej oraz atomu H od grupy aminowej, z wytworzeniem jednej cząsteczki wody. Związek, składający się z dwóch aminokwasów, jest dipeptydem. Podobnie powstają tri- i tetrapeptydy, natomiast związki złożone z wielu aminokwasów nazywa się polipeptydami. Większość białek prostych to polipeptydy o łańcuchach składających się niekiedy z kilkuset aminokwasów. Kolejne atomy węgla w łańcuchu, przy którym występują podstawniki (liczenie zaczyna się od grupy karboksylowej) są numerowane za pomocą liczb arabskich. Niekiedy do oznaczenia wykorzystuje się również litery greckie, ale wtedy pierwsza litera alfabetu jest przy atomie węgla, który jest wiązany a grupa karboksylową (nie z atomem węgla należącym do grupy karboksylowej). Najprostszymi przedstawicielami aminokwasów są glicyna oraz alanina. Aminokwasy możemy podzielić ze względu na: rodzaj reszty węglowodorowej oraz ze względu na ilość grup aminowych lub karboksylowych. Wszystkie aminokwasy oprócz glicyny to związki optycznie czynne. Posiadają one konfigurację taką samą jak w przypadku aldehydu L-(-)glicerynowego.

W roztworze wodnym aminokwasy ulegają dysocjacji tworząc jon obojnaczy przy ściśle określonym pH. W roztworze o pH=7 (czyli obojętnym) aminokwasy występują w formie jonów obojnaczych. Grupa aminowa posiada ładunek dodatni (NH3+), a grupa karboksylowa ładunek ujemny (COO-). Taką formę nazywamy jonem obojnaczym. Jeżeli pH środowiska, w którym znajduje się aminokwas ulega zmianie, zmienia się również stan jonizacji cząsteczek aminokwasów. Wzrost pH powoduje zmniejszenie stężenia jonów H+ i przeważa wówczas forma o niezjonizowanej grupie NH3. Gdy pH spada (wzrost stężenia H+), grupa aminowa ulega jonizacji, podczas, gdy grupa karboksylowa przyjmuje formę COOH.

Aminokwasy mają właściwości amfoteryczne i tworzą sole z kwasami oraz z zasadami. Są one substancjami krystalicznymi, które posiadają wysokie temperatury topnienia. Kondensacja dwóch lub większej ilości cząsteczek aminokwasów powoduje powstanie peptydów. Charakterystycznym wiązaniem, które powstaje przy połączeniu się ze sobą dwóch i więcej aminokwasów jest tzw. wiązanie peptydowe (-NH-CO-) Aminokwasy uczestniczą w biosyntezie wielu związków w komórkach zwierząt, w roślinach i drobnoustrojach.

Aminokwasy dosyć dobrze rozpuszczają się w wodzie i innych rozpuszczalnikach polarnych (takich jak alkohole), natomiast nie ulegają rozpuszczeniu w rozpuszczalnikach niepolarnych (czyli benzenie, eterze, węglowodorach, na przykład heksenie).

W aminokwasach podobnie jak i w cukrach występuje zjawisko izomerii optycznej i strukturalnej. Przez analogię do cukrów należy spodziewać się wśród aminokwasów odmian L i D oraz (+) i (-).Jest to spowodowane obecnością w cząsteczkach aminokwasów centr chiralnych (z wyjątkiem glicyny). Każdy aminokwas z wyjątkiem glicyny może istnieć w tego rodzaju odmianach izomerycznych, różniących się rozmieszczeniem w przestrzeni czterech podstawników związanych z atomem węgla (alfa).

W przyrodzie występuje niewiele ponad dwadzieścia aminokwasów, zarówno w postaci wolnych cząsteczek jak i bardziej lub mniej złożonych kondensatów. Są to głównie białka. W cząsteczkach aminokwasów naturalnych obie grupy funkcyjne są powiązane z tym samym atomem węgla. Są to tak zwane α-aminokwasy. Syntetycznie można otrzymać także aminokwasy o innym ułożeniu grup funkcyjnych. Aminokwasy syntetyczne otrzymywać można każdą skuteczna metodą, najczęstszym sposobem jest amonoliza a-chlorowcopodstawionych kwasów lub ich estrów.

Aminokwasy otrzymane syntetycznie są oczywiście racematami i dla uzyskania wzorców aminokwasów naturalnych lub substratów do syntezy peptydów należy rozdzielić je na enancjomery- co nie jest sprawą łatwa ani tanią.

W skali przemysłowej aminokwasy otrzymuje się głównie w procesie hydrolizy odpowiednio wybranych białek.