1. oksydoreduktaza alkoholowa: NAD (dehydrogenaza alkoholowa)

CH3CH2OH + NAD+ ® CH3COH + NADH + H+

W centrum aktywnym ma cztery atomy cynku; alkohol jest donorem, NAD - akceptorem

  1. oksydoreduktaza L-mleczanowa:

NADCH3CH(OH)COOH + NAD+ ® Pyro+ NADH + H+

  1. oksydoreduktaza b-D-glukoza: tlen (oksydaza glukozowa)

b - D-Glukoza + O2 + FAD ® D-glukono-b-lakton + H2O2 +FADH2 + H2O ® kwas glukonowy

  1. Dehydrogenaza mrówczanowa
  1. oksydaza ksantynowa

ksantyna + H2O + FAD+ ® kwas moczowy +FADH2

  1. reduktaza: NAD-Co Q (dehydrogenaza NADPH2)

NADPH2 +akceptor ® NADP + zredukowany akceptor

  1. oksydaza cytochromowa:

4 Cytochrom a (Fe+2) +4H+ + O2 ® 4Cytochm a(Fe+3) + 2H2O

Znajduje się na wewnętrznej błonie mitochondrialnej, stanowi końcowy element mitochondrialnego łańcucha oddechowego.

  1. oksydaza o-dwufenolowa

2 o-dwufenol + O2 ® 2 o-chinon + 2H2O{atakują O2 czterema elektronami}

  1. oksydaza p-dwufenolowa

2 p-dwufenol + O2 ® 2 p-chinon + 2H2O

Przenosi wodór bezpośrednio na tlen, może brać udział w uczestniczyć w reakcjach tworzenia melanin oka.

  1. oksydaza askorbinianowa

2 L-askorbian + O2 ® 2 dehydroaskorbian + 2H2O

Działa na mono-, di- oraz polifenole. Akceptorem wodoru jest tlen. Jest miedzioproteidem.

  1. Katalaza

H2O2 + H2O2 ® 2 H2O+O2

Zawiera w centrum aktywnym cztery atomy żelaza. Nadtlenek wodoru jest tu zarówno akceptorem, jaki i donorem wodoru.

  1. Peroksydaza

H2R + H2O2 ® R + 2 H2O

Grupę oznaczoną jako R mogą stanowić: fenole, aminy, związki heterocykliczne. Zawiera żelazo w grupie prostetycznej, jest odporna na działanie temperatury.

  1. Lipaza

Trójgliceryd ® H2O2 + digliceryd + jon kwasu tłuszczowego

Hydrolazy monoestrów fosforanowych [Seryna...Histydyna. Kwas asparaginowy]

  1. Fosfohydrolaza monoestru ortofosforowego (Fosfataza alkaiczna)

monoester kwasu ortofosforowego + H2O ® alkohol + ortofosforan

Do aktywacji niezbędne są jony magnezu.

  1. Kwaśna fosfataza

monoester ortofosforanowy + H2O ® ortofosforan + alkohol

  1. 4-glukanohydrolaza 1,1-glukanu (amylaza)

Hydrolizuje wiązania a-1,4-glukozydowe w cząsteczkach polisacharydów posiadających trzy albo więcej jednostek D-glukozy połączonych za pomocą wiązań a-1,4. Do aktywacji enzymu niezbędna jest obecność minimum 1 gramoatomu silnie związanego Ca na każdy 1 mol enzymu.

  1. Maltohydrolaza b-1,4-glukanu (b-amylaza)

Hydrolizuje wiązania b-1,4-glukonowe w cząsteczkach polisacharydów, odłączając kolejne jednostki glukozy od nieredukujących końców

  1. Glukoamylaza

Hydrolizuje cząsteczki skrobi, zbudowane przede wszystkim z glukozy (połączonej wiązaniami a;-1,4 i a-1,6) oraz niewielkiej ilości dekstryn, zaczynając od końca nieredukującego. Działa w pH 4,5 - 4,7.

  1. Glukohydrolaza a-D-glukozydu (a-glukozydaza )

a- D- glukozyd + H2O ® alkohol +D-glukoza

  1. b;-fruktofuranozydaza (inwertaza)

Hydrolizuje cząsteczki sacharozy, rafinozę oraz metylo- b -D-fruktofyranozyd. Jej aktywność jest hamowana przez atomy rtęci i ołowiu, częściowo również przez atomy cynku, miedzi oraz złota. Optymalne pH wynosi 4,0-5,5

  1. Pepsyna

Hydrolizuje wiązania peptydowe, działa w niskim pH - około 2.

  1. Trypsyna

Hydrolizuje peptydy, estry oraz amidy w miejscach gdzie występują wiązania z grupą -COOH z L-argininy albo L- lizyny, optymalne pH dla tego enzymu wynosi 8-9.

  1. Ureaza (amidohydrolaza mocznika)

Rozkłada cząsteczki mocznika na CO2 oraz NH3. enzym zawiera w swoim centrum aktywnym jony Ni(II).

1. OKSYDOREDUKTAZY.

Są to enzymy odznaczające się wysoką specyficznością. Katalizują one reakcje utleniania i redukcji (redox), czyli odwracalne przemiany związane z przeniesieniem protonów i elektronów. Mają one złożoną budowę. W skład apoenzymu wbudowane są grupy prostetyczne, wśród których mogą się znaleźć np.: hemy, flawiny, czy atomy metali. Biorąc pod uwagę sposób działania, oksydoreduktazy zostały podzielone na dwie grupy:

  • dehydrogenazy oraz reduktazy (są to nazwy potoczne) - stanowią grupę enzymów katalizujących przenoszenie atomów wodoru, bądź elektronów z jednych związków na inne. Nie przenoszą one tlenu. Katalizowane przez nie reakcje mogą być sprzężone z mitochondrialnym łańcuchem oddechowym i dostarczają wówczas energii chemicznej.
  • oksydazy, oksygenazy oraz hydroksylazy (podobnie jak wyżej są to nazwy potoczne) - stanowią grupę enzymów katalizujących reakcje utleniania i redukcji, w których uczestniczy tlen, niejednokrotnie połączony z różnymi związkami.

Działanie dehydrogenaz zaliczanych do klasy oksydoreduktaz sprowadza się od utleniania substratu, poprzez odłączenie od niego dwóch atomów wodoru i przeniesieniu ich na różnego rodzaju przenośniki. Wyróżnia się:

  • dehydrogenazy współpracujące z NAD albo z NADP - ich zadaniem jest dostarczenie zredukowanego NAD do mitochondrialnego łańcucha oddechowego,
  • dehydrogenazy współdziałające z flawinami (tzw. flawoproteiny)
  • dehydrogenazy związane z kwasem liponowym.

Wszystkie dehydrogenazy cechuje bardzo wysoka specyficzność substratowa.

Działanie oksydaz sprowadza się do przeniesienia atomów wodoru (proton plus elektron) z substratu na cząsteczkę tlenu, w wyniku czego powstaje cząsteczka wody, bądź nadtlenku wodoru. Oksydazy mają zróżnicowaną budowę. Są wśród nich miedzioproteiny, flawoproteiny oraz hemoproteiny. Substratami w reakcjach katalizowanych przez oksydazy są zróżnicowane pod względem budowy związki chemiczne. Mogą mini być np.: alkohole, monosacharydy, aldehydy, AA, fenole, aminy, steroidy, związki nitrowe i wiele innych. Do grupy oksydaz zalicza się między innymi: oksydazę cytochromową, oksydazę ksantynową (biorącą udział w reakcji prowadzącej do powstania kwasu moczowego), oksydazę aminokwasową (katalizującą reakcję dezaminacja AA połączoną z utlenianiem), oksydazę fenolową (katalizującą reakcje, w których powstają związki chinonowe, odpowiadające za ciemnienie owoców), czy oksygenazę askorbinianową (przeprowadzającą reakcję utleniania witaminy C do formy nieaktywnej).

2. TRANSFERAZY.

Są to enzymy katalizujące odwracalne reakcje przeniesienia grup funkcyjnych z donora na akceptor. Wśród transferaz wyróżnia się następujące klasy:

  • enzymy przenoszące grupy funkcyjne zawierające jeden atom węgla np. grupy metylowe, uczestniczą one między innymi w reakcjach biosyntezy kreatyny i metioniny; grupy formylowe, uczestniczą w biosyntezie pierścieni purynowych; czy grupy karboksylowe, uczestniczą w syntezie szczawiooctanu,
  • enzymy przenoszące grupy funkcyjne zawierające dwa atomy węgla np. grupy aldehydowe, czy ketonowe (zalicza się tu m. in. transaldolazy oraz transketolazy uczestniczące w reakcjach składających się na cykl pentozowy,
  • enzymy przenoszące grupy acylowe (acylotransferazy),
  • enzymy przenoszące grupy glikozylowe (glikozylotransferazy),
  • enzymy przenoszące grupy alkilowe, biorące udział np. w syntezie tiaminy,
  • enzymy przenoszące grupy zawierające azot (aminotransferazy),
  • enzymy przenoszące grupy zawierające fosfor (fosfotransferazy, kinazy),
  • enzymy przenoszące grupy zawierające siarkę.

Acylotransferazy transportują grupy acylowe z AcCo Acetylotransferazy albo innych acyloCo na szereg związków organicznych. Uczestniczą w przemianach tłuszczów np. w reakcjach degradacji oraz biosyntezy kwasów tłuszczowych, czy biosyntezy mono-, di- oraz triglicerydów. Katalizują one również reakcje biosyntezy Accholiny, acetyloglukozoaminy (składników, z których są zbudowane mukopolisacharydy) oraz acetylokarnityny (jest to przenośnik grup acetylowych przez błony mitochondrialen).

Aminotransferazy są enzymami transportującymi grupy aminowe (-NH2) w reakcji przebiegającej według schematu: AA1 + ketokwas2 ® ketokwas1 + AA2. dzieje się tak np. w przypadku przenoszenia grup serynowych z kwasu hydroksypirogronowego. Donorem grup aminowych jest glutaminian. Proces odwrotny polega na przeniesieniu grup aminowych z AA na kwas a-ketoglutarowy. Reakcje deaminacji powstającego glutaminianu umożliwiają pozbycie się nadmiaru azotu z organizmu. Grupą prostetyczną aminotransferaz jest fosforan pirydoksalu.

Fosfotransferazy należą do enzymów przenoszących grupy zawierające fosfor na szereg związków. W reakcjach przebiegających z udziałem fosfotransferaz nazywanych kinazami, czyli pobierających grupy fosforanowe z ATP powstają między innymi estry fosforanowe sacharydów. Związki te spełniają istotną funkcję w procesach związanych z metabolizmem sacharydów, nukleozydofosforanów, fosfagenów oraz fosforanowych pochodnych białek. Fosfotransferazy określane mianem nukleotydylotransferaz, uczestniczące w transporcie części nukleozydomonofosforanową z nukleozydotrifosforanów, biorą udział w syntezie takich związków jak: kwasy nukleinowe (RNA i DNA) oraz NAD i FAD

Kinazy stanowią szczególną grupę fosfotransferaz transportującą grupy fosforanowe z ATP (albo innych nukleozydotri fosforanów) na szereg związków, w wyniku czego powstają ich fosforanowe pochodne. Związkami tymi mogą być np. sacharydy - powstają wtedy estry fosforanowe, reakcje te zachodzą w trakcie glikolizy oraz fermentacji alkoholowej; cholina - powstaje wówczas fosfocholina, reakcja ta zachodzi w trakcie biosyntezy lecytyn; kreatyna oraz arginina - powstają wtedy fosfageny; nukleozydy - powstają wówczas nukleozydofosforany.

3. HYDROLAZY.

Enzymy te katalizują nieodwracalne reakcje hydrolizy. W tego typu reakcjach rozpadowi każdego wiązania towarzyszy przyłączenie jednej cząsteczki wody. Do tej grupy enzymów zalicza się enzymy hydrolizujące wiązania:

  • estrowe, czyli hydrolazy estrów,
  • glikozydowe, czyli hydrolazy glikozydowe i nukleozydazy,
  • peptydowe, czyli hydrolazy peptydów,
  • wiązania między węglem i azotem inne niż wiązania peptydowe, czyli amidazy i deaminazy,
  • wiązania bezwodników kwasowych np. fosfohydrolaza ATP.

Hydrolazy występują nie tylko we wnętrzu komórek. Duże ich ilości występują również w płynach ustrojowych, stanowią składnik soków trawiennych.

Hydrolazy estrów są białkami katalizującymi hydrolizę wiązań estrowych. Do tej grupy zalicza się na przykład: lipazy, hydrolazy alkoholi, estrów oraz kwasów organicznych, fosfodiesterazy, fosfatazy i sulfatazy. Wśród hydrolaz estrów można wymienić między innymi: acetylocholinoesterazę, rozkładającą wiązania w acetylocholinie; chlorofilazę, katalizującą odłączenie fitolu od cząsteczki chlorofilu; pektynoesterazę, rozkładającą pektyny; fosfolipazy hydrolizujące cząsteczki lipidów; glikosulfatazy hydrolizujące wiązania w siarczanach mono- oraz disacharydów.

Hydrolazy glikozydowe są białkami hydrolizującymi wiązania glikozydowego w polisacharydach, oligosacharydach oraz glikozydach. Są to enzymy działające hydrolitycznie na wybrane wiązania glikozydowego (a-1,4, a-1,6, b-1,4 itp.) oraz na określony rodzaju sacharydu (galaktozydazy, glikozydazy). Są one dość powszechne w organizmie. Wśród hydrolaz glikozydowych znajdują się między innymi: występujące u roślin inulaza oraz poligalakturonaza; wytwarzane przez mikroorganizmy celulaza oraz hialuronidaza; istotne enzymy trawienne u ssaków, takie jak b-D-fruktofuranozydaza oraz amylazy (katalizujące hydrolizę glikogenu i skrobi), czy a-amylazy wchodzące w skład soku trzustkowego i śliny (ptialina); b-amylazy znajdujące się np. w ziarnach zbóż.

Hydrolazy peptydów są białkami hydrolizującymi wiązania peptydowe. Wyróżnia się wśród nich egzopeptydazy oraz endopeptydazy, czyli proteinazy. Hydrolazy produkowane przez zwierzęta uczestniczą w reakcjach proteolizy - trawienia białek, zachodzących we wnętrzu układu pokarmowym. Mowa tu między innymi o trypsynie, chymotrypsynie, pepsynie, reninie oraz karboksy- i aminopeptydazie. Hydrolazy wykryto w komórkach nerek, płuc, wątroby i szeregu innych. Plazmina oraz trombina, występujące w osoczu, regulują proces krzepnięcia krwi. Hydrolazy peptydów wykryto również u roślin, mowa tu m. in. o papainie i ficynie.

Amidazy białka katalizujące rozkład wiązań niepeptydowych występujących między atomami węgla i azotu. Są to odwracalne reakcje odłączania amoniaku od amidów. Enzymy zaliczane do omawianej grupy występują zarówno w tkankach roślinnych, jak i zwierzęcych. Należą do nich m. in.: asparaginaza - rozkładająca wiązania w cząsteczkach asparaginy, glutaminaza - rozkładająca wiązania w cząsteczkach kwasu glutaminowego, amidaza odłączająca amoniak od amidów kwasów monokarboksylowych, czy ureaza, hydrolizująca mocznik.

4. LIAZY.

Katalizują niehydrolityczny rozkład wiązań. W wyniku ich działania nie powstają, ani nie są pobierane żadne inne cząsteczki. Część katalizowanych przez nie reakcji może ulegać odwróceniu. Reakcje rozkładu mogą dotyczyć wiązań występujących pomiędzy atomami:

  • C - C: są to reakcje przeprowadzane przez dekarboksylazy, polegające na odłączeniu cząsteczki dwutlenku węgla, reakcje zachodzące pod wpływem aldolaz, polegające na odłączeniu aldehydu, czy reakcje właściwe dla liaz ketokwasów, polegające na odłączeniu cząsteczki kwasu,
  • C - O: jako przykład może posłużyć reakcja syntezy i rozkładu kwasu węglowego (H2CO3) realizowana przy udziale anhydrazy węglanowej,
  • C - N: na przykład amoniakoliza L-Asp,
  • C - S: reakcja odłączenia H2S przez desulfhydrazy.

Koenzymami liaz są fosforan pirydoksalu i pirofosforan tiaminy. Szereg liaz nie posiada koenzymów.

Dekarboksylazy są białkami katalizującymi odłączanie cząsteczki dwutlenku węgla (CO2) z grup karboksylowych (-COOH) kwasów organicznych. Koenzymami omawianych enzymów są przede wszystkim fosforan pirydoksalu (w enzymach katalizujących dekarboksylację aminokwasów) i pirofosforan tiaminy (w enzymach katalizujących dekarboksylację kwasu pirogronowego).

5. IZOMERAZY.

Są enzymami katalizującymi odwracalne reakcje przekształceń strukturalnych w obrębie jednej cząsteczki. Powstają więc izomery. Do tej grupy enzymów zalicza się:

  • racemazy (przekształcające L-AA w D-AA),
  • epimerazy (przekształcające formę a sacharydu w b np. glukozę w galaktozę),
  • izomerazy cis-trans (zmieniające kwas maleinowy w kwas fumarowy),
  • oksydoreduktazy wewnątrzcząsteczkowe (przekształcające np. ketozy w aldozy lub odwrotnie),
  • transferazy wewnątrzcząsteczkowe (przenoszące grupy chemiczne w obrębie cząsteczki),
  • liazy wewnątrzcząsteczkowe (katalizujące np. otwarcie pierścienia w cząsteczkach laktonów),
  • izomerazy spotykane głównie wśród mikroorganizmów.

6. LIGAZY - SYNTETAZY.

Katalizują syntezę trwałych wiązań kowalencyjnych, wykorzystując do tego celu energię z makroergicznych wiązań ATP. Nowe wiązania mogą być wytwarzane pomiędzy atomami:

  • C - C: karboksylazy,
  • C - O: ligazy potrzebne do aktywacji AA w trakcie biosyntezy białka,
  • C - S: ligazy katalizujące aktywację kwasu octowego, koenzymu A, acetylokoenzymu A i inne,
  • C - N: ligazy, biorące udział w reakcjach biosyntezy CTP, GTP oraz peptydów, takich jak np. glutation, ich rola polega na przyłączaniu grup aminowych (-NH2).

Wszystkie cząsteczki ATP, z których korzystają ligazy powstają w reakcji oddychania wewnątrzkomórkowego, przede wszystkim na etapie łańcucha oddechowego.