Enzymy to białka o własnościach katalitycznych. Działają tak wewnątrz komórek, jak i poza ich obszarem, w płynach ustrojowych, zwiększając szybkość przebiegu różnego rodzaju reakcji (np. biosyntezy, rozkładu). Pracują na różne sposoby, pojedynczo lub w postaci układów wieloenzymatycznych (np. układ oksydazy pirogronianowej), a wówczas katalizują szereg następujących po sobie reakcji. Różne tkanki cechują się odmiennymi zestawami enzymów, a te mogą występować jako aktywne, bądź w formie proenzymów, aktywowanych w momencie, kiedy są stają się potrzebne.

Znane są enzymy będące białkami prostymi (np. trypsyna, ureaza, rybonukleaza), ale większość z nich to białka złożone. W skład cząsteczki enzymu (holoenzymu) wchodzą wówczas: część białkowa (apoenzym) i część niebiałkowa - mogą to być jony metali lub drobnocząsteczkowe związki (często pochodne witamin), które wiążą się do apoenzymu trwale (grupy prostetyczne) albo łatwo od niego dysocjują (koenzymy), a w reakcjach enzymatycznych pełnią funkcje przenośników elektronów, protonów lub ugrupowań chemicznych z jednej cząsteczki na inną. Istotne jest to, że enzymy katalizują jedynie reakcje termodynamicznie możliwe. Zmniejszają energię aktywacji substratu, która jest energią niezbędną do zapoczątkowania i przeprowadzenia danej reakcji, w efekcie czego skracają czas potrzebny na doprowadzenie układu reagentów do stanu równowagi. W reakcji katalizowanej enzymatycznie następuje związanie substratu do centrum aktywnego enzymu z utworzeniem przejściowego kompleksu enzym-substrat. W tym czasie dochodzi do naprężenia pewnych wiązań w substracie, które w wyniku tego łatwiej można zmienić. Substrat zostaje przetworzony, powstaje produkt, natomiast cząsteczka enzymu zostaje uwolniona z kompleksu, po czym powraca do postaci pierwotnej (w przypadku enzymów złożonych), w której gotowa jest do utworzenia kompleksu z kolejną cząsteczką substratu.

W reakcjach przebiegających z udziałem katalizatorów zwraca się uwagę na wiele czynników, które mają ogromny wpływ na szybkość procesu. Szczególnie ważne są: stężenie substratu oraz powinowactwo enzymu do substratu. Zależność ta zapisana jest w postaci równania L. Michaelisa i M.L. Mentena, które zawiera charakterystyczny dla danego układu enzymu i substratu parametr, nazwany stałą Michaelisa.

Na szybkość reakcji enzymatycznej wpływa także temperatura i pH. Większość enzymów (najlepiej pracuje w temperaturze mieszczącej się w przedziale 30-40o C . Dużo większa różnorodność obserwowana jest pod względem optymalnego pH, np. dla pepsyny wynosi ono 1, a dla arginazy 10. Może to jednak ulec zmianie w obecności pewnych enzymatycznych aktywatorów lub inhibitorów znajdujących się w środowisku reakcji.

Podstawą oznaczania aktywności enzymatycznej jest pomiar szybkości reakcji, określanej jako szybkość zużycia substratu lub tworzenia produktu. Zaproponowano jednostkę standardową enzymu (U). Jest to taka ilość enzymu, która katalizuje przekształcenie 1 mikromola substratu w ciągu 1 minuty w warunkach optymalnych, przy pełnym wysyceniu enzymu substratem, w temperaturze 30 oC.

Różne enzymy charakteryzują się różnym stopniem swoistości. Istnieją enzymy wykazujące swoistość absolutną, tzn. takie, które rozpoznają tylko jeden substrat i katalizują reakcję tylko z jego udziałem. Inne mogą przeprowadzać reakcje na różnych substratach pochodzących jednak z tej samej grupy, rozpoznają wówczas określony typ wiązania i jedną część substratu. Taki rodzaj swoistości zyskał miano swoistości grupowej. Są też enzymy, które wykazują niską swoistość, działają bowiem na pewne wiązanie chemiczne, np. estrowe lub peptydowe, bez względu na budowę reszty cząsteczki. Poznano także zjawisko swoistości przestrzennej. Enzymy takie katalizują reakcje z udziałem tylko jednego z możliwych stereoizomerów lub syntetyzują jeden z nich (np. tylko L-aminokwasy czy tylko β-glikozydy).

Podział enzymów zaproponowała w 1961 roku Komisja Enzymowa Międzynarodowej Unii Biochemicznej, a podstawą klasyfikacji stał się rodzaj katalizowanej reakcji. Wyróżniono sześć klas enzymów:

1) oksydoreduktazy- katalizują reakcje oksydoredukcji,

2) transferazy - przeprowadzają reakcje przenoszenia różnych grup funkcyjnych,

3) hydrolazy - katalizują reakcje hydrolizy,

4) liazy - przeprowadzają reakcje niehydrolitycznego odszczepiania różnych grup chemicznych,

5) izomerazy - katalizują reakcje przegrupowań wewnątrzcząsteczkowych,

6) ligazy (syntetazy) - uczestniczą w powstawaniu nowych wiązań chemicznych kosztem energii pochodzącej z hydrolizy związków wysokoenergetycznych, np.: ATP, GTP.

Enzymy powstają w komórkach, gdzie pełnią różnorakie funkcje, a zaburzenia w ich pracy są powodem wielu chorób. Ale ich ogromne znaczenie nie ogranicza się do organizmu, w którym są syntetyzowane. Nauczono się też wykorzystywać je w przemyśle (ułatwiają przeprowadzenie różnych procesów, np. fermentacji) i w lecznictwie (pepsyna i streptokinaza są stosowane jako leki, zaś badanie zawartości pewnych enzymów w tkankach i płynach fizjologicznych jest jedną z metod diagnostyki lekarskiej).